¿QUE SON LAS PROTEINAS?

Son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces covalentes entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético, ADN, de la persona. Actúan como los materiales estructurales en seres humanos y animales. Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias, es decir, las proteínas actúan como los materiales estructurales en seres vivos.

FUNCIONES PRINCIPALES DE LAS PROTEINAS

Las funciones principales de las proteínas son:
Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden sustituir, por no contener nitrógeno.
Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis tisular.
Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.
Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos medios como el plasma.
Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo. Son las enzimas. Actúan como transporte de gases como oxígeno y dióxido de carbono en sangre. (hemoglobina).
Actúan como defensa, los anticuerpos son proteínas de defensa natural contra infecciones o agentes extraños. Permiten el movimiento celular a través de la miosina y actina (proteínas contráctiles musculares). Funciones principales de las proteínas
Resistencia. El colágeno es la principal proteína integrante de los tejidos de sostén.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

Las proteínas pueden clasificarse, basándose en su:

* Composición
* Conformación

Según su composición, las proteínas se clasifican en :

* Proteínas Simples : Son aquellas que por hidrolisis, producen solamente µ -aminoácidos.
* Proteínas Conjugadas : Son aquellas que por hidrolisis, producen µ -amino-ácidos y además una serie de compuestos orgánicos e inorgánicos llamados : Grupo Prostético.

Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo prostético :

* Nucleoproteínas (Ac. Nucleíco)
* Metaloproteínas (Metal)
* Fosfoproteínas (Fosfato)
* Glucoproteínas (Glucosa)

Según su conformación, las proteínas pueden clasificarse en :

* Proteínas Fibrosas : Son aquellas que se hayan constituídas por cadenas polipeptídicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando estructuras compactas ( fibras o láminas).
Son materiales físicamente resistentes e insolubles en agua y soluciones salinas diluídas. Ej : (colágeno, µ -queratina, elastina).
* Proteínas Globulares : Están constituídas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente, de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas.
Son solubles en sistemas acuosos, su función dentro de la célula es móvil y dinámica. Ej : (enzimas, anticuerpos, hormonas)

Existen proteínas que se encuentra entre las fibrosas por sus largas estructuras y las globulares por su solubilidad en las soluciones salinas. Ej : (miosina,fibrinógeno).

IMPORTANCIA DE LAS PROTEINAS

Ellas so las que nos sirven para desarrollar nuevos tejidos en la época de crecimiento y para reparar y renovar los tejidos en la edad adulta. Por eso son tan necesarias cada día.
Se diferencian de las grasas y los carbohidratos en que poseen nitrógeno (supone el 16 % del contenido de las proteínas). Las proteínas suponen el segundo elemento más importante en cuanto a cantidad presente en el organismo, tras el agua.
Aproximadamente el 50% del peso drenado de un cuerpo magro es proteína. La hemoglobina misma que aporta el oxigeno a la sangre es proteína. La estructura de los genes y las células cerebrales son proteína. Todas las funciones del cuerpo son controladas por diferentes enzimas, y todas las enzimas son proteína. Por eso si tu interés es convertirte en un atleta, ya sea amateur o profesional será mejor que prestes atención.
El organismo no puede sintetizar proteínas si tan sólo falta un aminoácido esencial.
Aportan una buena cantidad de energía; tanto es así que los nutriólogos recomiendan que se obtenga entre el 10 y el 15% de la energía a partir de las ellos. Otra de las características es que se pueden descomponer para ser utilizadas como energía. Esto sucede cuando el consumo de grasas o de carbohidratos es insuficiente para satisfacer las necesidades energéticas.
La tripsina y la quimiotripsina son las enzimas del jugo pancreático que permiten su digestión, liberando los aminoácidos libres, que son absorbidos a través del intestino hacia la sangre. A partir de ese momento, ya pueden realizar sus funciones. El grupo amino, que contiene nitrógeno, desaparece cuando las proteínas se metabolizan, y pasa a formar la urea que se excreta por la orina.
Constituyen el elemento estructural elemental de todas las células del cuerpo, y sobre todo, de la masa muscular. Asimismo, las proteínas protagonizan las reacciones químicas que permiten la transformación de los alimentos en energía. Y posibilitan la composición de compuestos destinados a la reconstrucción y el mantenimiento de los tejidos. También está formado por proteínas el sistema inmunitario del hombre, así como la estructura sobre la que se depositan el calcio y el fósforo para formar el esqueleto. Por otro lado, metabolizar, por parte del organismo, un gramo de proteína proporciona la misma energía que un gramo de carbohidratos (4 kilocalorías). La importancia de las proteínas no es la de generar energía –esa es una misión propia de los hidratos de carbono y las grasas–, salvo en dos circunstancias: cuando se consumen más proteínas de lo estrictamente necesario, y cuando no se come lo suficiente para satisfacer las necesidades energéticas. En una persona adulta con actividad normal, el consumo de proteína debería representar entre el 10% y el 15% de las necesidades energéticas diarias. Sobrepasar esta cantidad es un derroche de recursos alimenticios, y eso es precisamente lo que ocurre en la mayor parte de los países desarrollados. Se excede la dosis necesaria, que se transforma en energía, y no se permite a las grasas que desempeñen su función.

NECESIDADES PROMEDIO DE PROTEÍNAS

Bebés: entre 0.9 y 1 gramo por kilogramo de peso

Niños: 0.8 gramos por kilogramo

Niños mayores y adolescentes: 0.4 gramos por kilogramo

Adultos: 0.36 gramos por kilogramo

Mujeres embarazadas o que se encuentran amamantando: Deben duplicar lo necesario para los adultos

COAGULACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el agua soluciones coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formación de coágulos al ser calentadas a temperaturas superiores a los 70C o al ser tratadas con soluciones salinas, ácidos, alcohol, etc. La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalización por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína la desordenan por la destrucción de su estructura terciaria y cuaternaria .


La coagulación es el proceso por el cual se forma un coágulo sanguíneo. Comienza en respuesta a una lesión en un vaso sanguíneo. En el proceso de coagulación se producen una serie de reacciones en cadena en las que participan varios tipos celulares y proteínas solubles de la sangre con el objetivo de formar un coágulo para evitar la pérdida excesiva de sangre. Un coágulo consiste en una red de proteínas insolubles como la fibrina con plaquetas y células atrapadas que bloquea la salida de sangre hasta que se repare el tejido. Se distinguen dos rutas de activación de la cascada de coagulación conocidas como vía extrínseca y vía intrínseca. Hacen referencia al lugar donde se inicia la cascada de coagulación: el interior de un vaso sanguíneo (intrínseca) o fuera de un vaso sanguíneo (extrínseca). Ambas vías convergen en la activación del factor, que transforma la protrombina en trombina. En el paso siguiente la trombina genera fibrina a partir de fibrinógeno.

En el proceso de coagulación participan los siguientes elementos:
Células que presentan el factor tisular (TF): Estas células no están normalmente en contacto con elementos solubles de la sangre. Cuando se produce una lesión con pérdida de sangre, el reconocimiento entre el TF y las proteínas solubles dispara la cascada de la coagulación.
Plaquetas: Son fragmentos celulares derivados del megacariocito. Participan en el proceso de coagulación en las fases de amplificación y propagación y forman parte del coágulo. En sus membranas se dan muchas de las reacciones del proceso de coagulación y secretan varios elementos imprescindibles durante el proceso.
Factores de coagulación: Son un conjunto de proteínas que participan en las reacciones enzimáticas encadenadas que hacen posible la cascada de la coagulación. Las proteínas de la cascada se van activando por proteolisis adquiriendo actividad proteasa y activando por proteolisis a la siguiente proteína de la cascada de coagulación. La activación de esta cascada lleva a la producción de grandes cantidades de trombina que posibilitan la formación del coágulo. Algunos de estos factores se asocian entre sí en la membrana de plaquetas y de otros tipos celulares que participan en el proceso de coagulación
Sistema anticoagulante: Para evitar la formación de trombos (coágulos fijos dentro de los vasos) o émbolos (coágulos móviles que viajan por el torrente sanguíneo) existen una serie de proteínas que confinan la formación del coágulo a la zona lesionada. Algunos elementos de estos sistemas son la proteína C, la proteína S, la antitrombina (AT) y la trombomodulina (TM).
Este proceso es debido, en última instancia, a que una proteína soluble que normalmente se encuentra en la sangre, el fibrinógeno, experimenta un cambio químico que la convierte en insoluble y con la capacidad de entrelazarse con otras moléculas iguales, para formar enormes agregados macromoléculares en forma de una red tridimensional.
El fibrinógeno, una vez transformado, recibe el nombre de fibrina. Coagulación es por lo tanto, el proceso enzimático por el cual el fibrinógeno soluble se convierte en fibrina insoluble, capaz de polimerizar y entrecruzarse.
Un coágulo es, por lo tanto, una red tridimensional de fibrina que eventualmente ha atrapado entre sus fibras a otras proteínas, agua, sales y hasta células sanguíneas.
El proceso de coagulación implica toda una serie de reacciones enzimáticas encadenadas de tal forma que actúan como un alud o avalancha, amplificándose en cada paso: un par de moléculas iniciadoras activan un número algo mayor de otras moléculas, las que a su vez activan un número aún mayor de otras moléculas, etc.
En esta serie de reacciones intervienen más de 12 proteínas.

TIPOS DE ESTRUCTURAS EN LAS PROTEINAS

Las proteínas poseen una estructura química central que consiste en una cadena lineal de aminoacidos plegada de forma que muestra una estructura tridimensional, esto les permite a las proteínas realizar sus funciones.
En las proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo y en él se especifica su secuencia de aminoácidos. Estas secuencias de aminoácidos se sintetizan por los ribosomas para formar las macromoléculas que son las proteínas.
Existen 20 aminoácidos diferentes que se combinan entre ellos de múltiples maneras para formar cada tipo de proteínas. Los aminoácidos pueden dividirse en 2 tipos: aminoacidos esenciales que son 9 y que se obtienen de alimentos y aminoacidos no esenciales que son 11 y se producen en nuestro cuerpo.
La composición de las proteínas consta de carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno además de otros elementos como azufre, hierro, fósforo y cinc.
En las células, las moléculas orgánicas más abundantes que son las proteínas, constituyen más de el 50 % del peso seco de las mismas.
Las proteínas son el principal nutriente para la formación de los músculos del cuerpo

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteinas. Está determinada por la secuencia de aminoacidos de la cadena proteíca, es decir, el número de aminoacidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptidicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de sintesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.
La conformación espacial de una proteina está determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria de las proteinas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrogeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminoácidos cercanos en la cadena.
Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
Hélice beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura beta
Giros beta: Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido.
Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rígida.
Láminas beta o láminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria de las proteínas es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior.
La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por enlaces puentes disulfuro entre Cysteina (aminoácido común), puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas entre cadenas laterales, interacciones de van der Waals entre cadenas laterales y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua, evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura).

ESTRUCTURA CUATERNARIA

En cuanto a los niveles de la estructura de las proteínas, la estructura cuaternaria es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una proteína multimérica, es decir, compuesta por varios péptidos. Comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipéptida, en la cual además puede existir un comportamiento de alosterismo según el método concertado de Jacques Monod.